醫(yī)學(xué)|教育網(wǎng)小編整理了“綴合蛋白質(zhì)”相關(guān)知識供大家參考學(xué)習(xí)，希望對大家能夠有所幫助！

血紅素和珠蛋白構(gòu)成的綴合蛋白質(zhì)，是脊椎動(dòng)物血液的有色成分。其主要功能是運(yùn)輸氧，也有維持血液酸堿平衡的作用。血紅素是含2價(jià)鐵的卟啉化合物。鐵有6個(gè)配位鍵，其中4個(gè)與血紅素的環(huán)狀結(jié)構(gòu)相連，并與之處在同一平面中。另2個(gè)配位鍵中的一個(gè)與蛋白質(zhì)部分相連，還有1個(gè)則連接氧。珠蛋白含有4個(gè)亞基（α2β2），每個(gè)亞基連接1個(gè)血紅素輔基。人和許多動(dòng)物血紅蛋白α鏈（含141個(gè)氨基酸殘基）和β鏈（含146個(gè)氨基酸殘基）的氨基酸序列已確定，也已用X射線衍射結(jié)構(gòu)分析測定其四級結(jié)構(gòu)。血紅蛋白基因的點(diǎn)突變導(dǎo)致異常血紅蛋白的產(chǎn)生。已發(fā)現(xiàn)數(shù)百種異常血紅蛋白，其中只有一小部分引起疾病發(fā)生，最常見也最了解的疾病是鐮刀形紅細(xì)胞貧血病。

在血紅蛋白中，血紅素輔基的Fe2+能可逆載氧，載氧時(shí)Fe2+的狀態(tài)為低自旋，半徑較小，能嵌入卟啉環(huán)的平面內(nèi)，呈六配位。而脫氧后，F(xiàn)e2+呈高自旋態(tài)，半徑較大，不能嵌入卟啉環(huán)的平面中，高出平面70-80pm，F(xiàn)e-N距離220pm，為五配位。

生理意義

血紅蛋白的四級結(jié)構(gòu)對其運(yùn)氧功能有重要意義。它能從肺攜帶氧經(jīng)由動(dòng)脈血運(yùn)送給組織，又能攜帶組織代謝所產(chǎn)生的二氧化碳經(jīng)靜脈血送到肺再排出體外?，F(xiàn)知它的這種功能與其亞基結(jié)構(gòu)的兩種狀態(tài)有關(guān)，在缺氧的地方（如靜脈血中）亞基處于鉗制狀態(tài)，使氧不能與血紅素結(jié)合，所以在需氧組織里可以快速地脫下氧；在含氧豐富的肺里，亞基結(jié)構(gòu)呈松弛狀態(tài)，使氧極易與血紅素結(jié)合，從而迅速地將氧運(yùn)載走。亞基結(jié)構(gòu)的轉(zhuǎn)換使呼吸功能高效進(jìn)行。

氰化高鐵法：手指血20微升。

自動(dòng)血細(xì)胞分析儀：靜脈血1～2毫升，EDTAK2抗凝。

生理情況下，人體每天均約有1/120紅細(xì)胞衰亡，同時(shí)，又有1/120的紅細(xì)胞產(chǎn)生，使紅細(xì)胞的生成與衰亡保持動(dòng)態(tài)平衡。多種原因可使這種平衡遭到破壞，導(dǎo)致紅細(xì)胞和血紅蛋白數(shù)量減少或增多。