蛋白質的催化作用：

細胞中，酶是最被廣泛了解和研究最多的蛋白質，它的特點是催化細胞中的各類化學反應。醫(yī)學|教育|網(wǎng)搜集整理酶的催化反應具有高度的專一性和極高的催化效率。酶在大多數(shù)與代謝和異化作用以及DNA的復制、修復和RNA合成等相關的反應中發(fā)揮作用。在翻譯后修飾作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白質上增加或去除特定化學基團（如磷酸基團）。目前已知的酶催化的反應有約4000種。酶可以極大地加速其所催化的反應；例如，與沒有酶催化的情況相比，乳清酸核苷-5‘-單磷酸脫羧酶（orotate decarboxylase）的加速作用最高可達1017倍（形象地說，在沒有酶的情況下完成反應需要七千八百萬年，而存在酶的情況下反應只需18毫秒）。

結合于酶上，并在酶的作用下發(fā)生反應的分子被稱為底物。雖然酶分子通常含有數(shù)百個氨基酸殘基，但參與與底物結合的殘基只占其中的一小部分，而直接參與底物催化反應的殘基則更少（平均為3-4個殘基）。這部分參與底物結合和催化的區(qū)域被稱為活性位點。有一些酶需要結合一些小分子（輔酶或輔因子）才能夠有效發(fā)揮催化作用。酶的活性還可以被酶抑制劑所抑制，或被酶激活劑所提高。